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Nous adoptons une approche combinée des analyses structurelles et fonctionnelles pour disséquer les mécanismes qui contrôlent ce processus. La charge est triée dans la membrane incurvée d'une vésicule de formation et une fois la déformation de la membrane terminée, la vésicule bourgeonne de la membrane du donneur. Par la suite, il est transporté vers, puis fusionne avec sa membrane cible. Les enveloppes de protéines qui entourent une vésicule de transport possèdent des fonctions d'auto-assemblage, de déformation de membrane et de reconnaissance de cargaison. La sélection de la cargaison est médiée par la liaison directe des composants de revêtement à des déterminants dans les portions cytosoliques du chargement transmembranaire. Dans les vésicules endocatiques revêtues de clathrine (CCV), les déterminants du motif de reconnaissance les plus couramment utilisés sont Yxx et ExxxLL, qui sont reconnus par l'adaptateur de clathrine AP2. La déformation membranaire est obtenue par une combinaison de l'insertion d'hélices dans la bicouche membranaire et d'agglomération moléculaire. Dans les CCV endocytaires, l'adaptateur de clathrine CALM joue un rôle central dans ce processus en même temps que l'AP2 et les protéines contenant des domaines BAR qui sculptent la membrane. Les SNARE sont des protéines intégrées dans la membrane, qui fournissent la spécificité et l'énergie nécessaires au transport des événements de fusion vésicule-organelle. Les SNARE appropriés doivent être triés activement dans des vésicules de transport pour permettre aux vésicules de fusionner avec leur organelle cible souhaitée et également pour renvoyer les SNARE qui sont nécessaires pour des événements ultérieurs de transport de vésicules à leur emplacement correct. Ces événements de reconnaissance, qui se produisent parallèlement à la sélection standard de cargaison, sont principalement médiés par une reconnaissance directe et hautement spécifique des régions repliées de SNARE par des composants de revêtement de vésicule. En collaboration avec d'autres groupes du CIMR et ailleurs, nous étudions les structures et les fonctions des protéines qui contrôlent le transport de la vésicule organelle et de la fusion organelleorganelle en régulant l'activité de fusion membranaire médiée par SNARE, la localisation SNARE et les événements de fixation de membrane. Un exemple d'une telle étude est notre travail sur le SNARE VAMP7 et son partenaire de liaison, la protéine VARP associée à la couche de rétromère. Articles principaux: Miller SE, Mathiasen S, Bright NA, Pierre F, Kelly BT, Kladt N, Schauss A, Merrifield CJ, Stamou D, Hning S et Owen DJ. CALM réglemente la taille et la maturation de la vésicule revêtues de Clathrin en détectant et en guidant directement la courbure de la membrane. Dev. Cell 3, 163175 (2015). Kelly BT, Graham SC, Liska N, Dannhauser PN, Hning S, Ungewickell EJ et Owen DJ. AP2 contrôle la polymérisation clathrine avec un commutateur à membrane activée. Science 345, 459463 (2014). Hesketh GG, Prez-Dorado I, Jackson LP, Wartosch L, Schfer IB, Grey SR, McCoy AJ, Zeldin OB, Garman EF, Harbour ME, Evans PR, Seaman MN, Luzio JP et Owen DJ. VARP est recruté sur les endosomes par interaction directe avec le retromètre, où ils fonctionnent ensemble à l'exportation vers la surface cellulaire. Dev. Cell 29, 591606 (2014). Kent, H. M. Evans, P. R. Schfer, I. B. Gray, S. R. Sanderson, C. M. Luzio, J. P. Peden, A. A. Et Owen, D. J. Base structurale du tri intracellulaire du SNARE VAMP7 par le complexe adaptateur AP3. Dev Cell 22, 979988 (2012). Jackson, L. P. Lewis, M. Kent, H. M. Edeling, M. A. Evans, P. R. Duden, R. et Owen, D. J. Base moléculaire pour la reconnaissance des motifs de trafic de dilysine par COPI. Dev Cell 23, 12551262 (2012). Miller, S. E. Sahlender, D. A. Graham, S. C. Hning, S. Robinson, M. S. Peden, A. A. Et Owen, D. J. La base moléculaire de l'endocytose des petits R-SNARE par l'adaptateur clathrin CALM. Cell 147, 11181131 (2011). Un changement conformationnel à grande échelle couple le recrutement membranaire à la liaison de charge dans le complexe adaptateur clathrine AP2. Cell 141, 12201229 (2010). Collins, B. M. McCoy, A. J. Kent, H. M. Evans, P. R. et Owen, D. M. Architecture moléculaire et modèle fonctionnel du complexe AP2 endocytique. Cell 109, 523535 (2002). Plain English Le chargement de protéines est déplacé vers les emplacements corrects à l'intérieur des cellules dans des véhicules de transport spéciaux ou des vésicules. La formation de ces vésicules de transport, et l'emballage des protéines à l'intérieur d'eux, est un processus soigneusement orchestré. Nous voulons comprendre comment le fret est sélectionné pour le transport, y compris les signaux généraux qui indiquent le transport de nombreuses protéines cargo avec une fonction très variable, ainsi que ceux qui spécifient la sélection de marchandises hautement spécialisées telles que les protéines SNARE (qui permettent finalement aux vésicules de transport de livrer leurs Des cargaisons générales à la bonne destination). Nous visons à comprendre comment cela fonctionne grâce à une étude détaillée de la structure des protéines, suivie par l'analyse de la façon dont différentes mutations affectent le transport et la fonction des protéines dans les essais tube à essai et dans les cellules. Comme la circulation des membranes va mal dans les maladies neurologiques et immunitaires, ce travail a des implications importantes pour notre compréhension du développement normal et la maladie.